Альцгеймер «засветился»

15 июля 2019

Автор(ы):
Дмитрий Патыко


Фото носит иллюстративный характер. Из открытых источников.
Фото носит иллюстративный характер. Из открытых источников.
Новые флуоресцентные  зонды, проявляющие свойства молекулярных роторов, предложили использовать в качестве маркеров для раннего обнаружения амилоидных фибрилл — белковых агрегатов, связанных с развитием нейродегенеративных заболеваний, — ученые Гродненского государственного университета  им. Я. Купалы в содружестве с коллегами из БГУ, Института физики НАН Беларуси, Университета гражданской защиты МЧС Беларуси и Института цитологии РАН (Санкт-Петербург).

ПРИ БОЛЕЗНЯХ АЛЬЦГЕЙМЕРА И ПАРКИНСОНА происходит накопление белковых агрегатов в виде амилоидных фибрилл (АФ), и предлагаемые маркеры позволяют селективно обнаружить их по флуоресцентному свечению, так как такие молекулярные роторы значительно увеличивают интенсивность своего свечения при связывании с АФ. 

Благодаря этому эффекту появляется возможность детектировать белковые агрегаты, сопутствующие развитию патологических процессов на ранней стадии. 

— Функциональная активность белковых макромолекул связана с конформационным строением полипептидных цепей и их расположением в пространстве в уникальную нативную структуру, — поясняет ведущий научный сотрудник лаборатории молекулярной спектроскопии и оптики наноструктур кафедры общей физики ГрГУ кандидат физико-математических наук, доцент Виталий Степуро. — В ряде случаев процесс фолдинга белка, то есть сворачивания полипептидной цепи в нативную пространственную структуру, нарушается, что ведет к образованию неправильно свернутых белковых структур с измененными функциональными свойствами. Одним из примеров являются АФ, которые представляют собой нерастворимые упорядоченные фибриллярные структуры агрегатов полипептидов и белков, появление и накопление которых связывают с рядом нейродегенеративных заболеваний, таких как болезни Альцгеймера и Паркинсона.

Частично свернутая форма белка в состоянии расплавленной глобулы (b), которая отличается как от нативной (a), так и от денатурированной (с) форм, способна к спонтанной самоагрегации с образованием β-структурных участков (d). Агрегированная форма (d) может являться шаблоном для последующего осаждения иных молекул белков, что запускает процесс формирования олигомеров и образования квазиупорядоченных протофиламентов амилоидной фибриллы (e), ядро которых характеризуется главным образом вторичной структурой в виде β-складчатого листа.

Более подробно читайте в газете "Медицинский вестник" №28



Комментировать


comments powered by HyperComments